CD14與內毒素的結合現象

人sCD14的正常濃度為2～6mg/L。用低濃度的細菌細胞壁分子激活細胞時，CD14起到重要作用，使用CD14單克隆抗體可以終止抗原及致分裂原介導的T細胞增生效應。有人使用重組人sCD14觀察其與抗原激活和致分裂原激活人外周血單核細胞的相互作用，結果表明：①可溶性CD14與T細胞相互作用后可導致細胞增殖的抑制。②sCD14可影響IL-2生成和IL-2 Ra（IL-2receptor antagonist）表達，但并不影響細胞的活力。

sCD14的主要作用是把內毒素信號傳導給無mCD14分子的細胞，如內皮細胞、上皮細胞、平滑肌細胞，星型膠質細胞，使這些細胞對內毒素也發生效應；同時，sCD14也可將脂多糖轉遞給mCD14細胞以及HDL，所以有人認為sCD14可以起到分流作用，部分拮抗mCD14，使前炎癥因子分泌量減少。由于sCD14可將脂多糖轉遞給HDL分子，因而可使脂多糖毒性得到中和，起到解毒作用。

Julia等認為，sCD14是人類T細胞激活和發生功能性作用的負性調節因子。sCD14可把已結合到單核細胞，巨噬細胞上的脂多糖轉移到HDL分子等脂蛋白上，阻止其信號轉導作用，而LBP卻不能轉移已結合到單核細胞、巨噬細胞上的脂多糖。T細胞的激活由刺激性調節因子和負性調節因子的相互協調作用進行控制，其中負性調節機制對維持淋巴細胞的穩態至關重要。

在無CD14分子表達的低內毒素反應的細胞中，轉染CD14cDNA能夠使其對內毒素的敏感性增加100~1000倍，CD14分子的生物學重要性已在敗血癥和內毒素性休克中得到證實。表達人類CD14分子的轉基因小鼠對內毒素敏感性顯著增加，而CD14基因敲除（knockout）小鼠對內毒素的耐受可達到10～100倍以上。

多個實驗證實，CD14與內毒素結合具有飽和現象。CD14與脂多糖結合的比例報道結果并不一致，每個CD14可以結合1～2，10～20或15個分子的脂多糖。根據最近的脂多糖信號轉導模型，CD14與LBP以及脂多糖形成三元復合物，不僅脂多糖單體可結合CD14，而且多個LPS-LBP復合物也可結合CD14。CD14-LBP-LPS復合物也許能夠穩定其他膜上受體蛋白質的作用，該受體在隨后的信號轉導和脂多糖內化反應中起著重要作用。

CD14分子與脂多糖結合的結構域位于近N端側，參與脂多糖結合和活化的最重要的區域為34～44，51～64、7～14位氨基酸，均為CD14的構象表位，這些區域也參與CD14其他

配體的識別，如肽聚糖、凋亡小體。47位氨基酸似乎決定著CD14的種特異性，該位點突變能夠終止牙齦卟啉單胞菌脂多糖與CD14的結合和活化效應，但不能改變E.coli LPS的結合和生物學效應。

CD14分子識別脂多糖后，可引起脂多糖的生物學效應，同時也刺激中性粒細胞、單核細胞、巨噬細胞等合成分泌人白細胞彈性蛋白酶（human leukocyte elastase，HLE），HLE可以裂解mCD14分子成為多個無活性的片段，使之降低CD14的生物學活性。